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培養細胞において、heat shock factor 1の過剰発現はTDP-43の可溶性を維持する
・3月8日の記事に似たような研究成果を別のグループも報告しています

▽HSP70などの熱ショック蛋白質は、折り畳み異常蛋白質や凝集蛋白質を認識し、それらを正常化する機能を有するといわれており、転写制御因子であるHSF1(heat shock factor 1)により発現が促進します。

▽今回、研究者らは、HSF1を過剰発現させ、ストレス誘発性のTDP-43の可溶性、細胞毒性などの変化に対して、どのような影響を与えるかを調べました。

▽その結果、HSF1発現亢進は、TDP-43陽性封入体を減少させ、HSP70およびHSP90などの発現量を増加させました。

▽HSF1の過剰発現ないし薬物による活性化は、TDP-43の可溶性を維持させ、TDP-43の断片化を減弱させました。このような作用はHSF1を阻害すると消失しました。

▽HSF1の活性化は、TDP-43のC末端断片による細胞毒性からの保護作用をもたらし、その作用はユビキチン・プロテアソームシステム(UPS)の全体的な活性化や自食作用の亢進を伴わないものでした。

▽以上の結果は、HSF1の過剰発現は、自食作用の亢進やUPSの活性化によらず、HSP70などのシャペロン発現を亢進させることにより、TDP-43の細胞毒性から細胞を保護する作用を発揮することを示唆しています。

(この研究は、アメリカ、The University of TexasのLinらにより報告され、平成28年3月20日付のJournal of Neuroscience Research誌に掲載されました)
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