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TDP-43のC末端断片のRNAとの相互作用は細胞毒性を減弱させる
・北海道大学の研究グループからの報告です

▽TDP-43はALSにおいて細胞内封入体を形成することがしられています。細胞内封入体の局在化と神経毒性の関係は良くわかっていません。

▽今回研究者らは、TDP-43とそのC末端断片を蛍光標識し、蛍光画像技術を用いて定量解析などを行いました。その結果、TDP-43のC末端断片である35kDaのTDP35は、ユビキチン陰性の細胞質内封入体を形成することがわかりました。

▽TDP35は細胞質において毒性の低いユビキチン陰性封入体を形成します。一方で、TDP-43のC末端断片の異なる形態であるTDP25は、ユビキチン陽性で毒性の高い封入体を形成することがわかりました

▽TDP25とTDP-43の共凝集は、TDP-25に結合するRNAが消失すると開始することがわかりました。さらにTDP-25の核内への局在化は神経細胞死を減弱させました。

▽以上の結果は、ALSに対する治療法開発のため、折り畳み異常と凝集しやすい性質を有するTDP-43が細胞毒性を発揮するメカニズムを、さらに詳細に明らかにすることの必要性を示唆するものです。

(この研究は北海道大学のKitamuraらにより報告され、平成28年1月13日付のScientific Reports誌に掲載されました)
引用元
http://www.nature.com/articles/srep19230
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