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ALSに関連したTDP-43変異は、凝集と核酸との相互作用の動態変化をもたらす
・ScienceDailyの1月6日付記事からです

▽1月6日のPloS Biology誌に公表された論文において、研究者らは、TDP-43の病的な凝集に関して新たな視点をもたらしました

▽細胞質における正常なTDP-43蛋白質の凝集は、約97%のALS患者において観察されます。TDP-43の凝集に関する生物物理的性質については、TDP-43の凝集しやすい性質により、これまでその詳細がよくわかっていませんでした。

▽今回研究者らは、塩分濃度を調節することによりこの問題を克服し、さらに円偏光二色性測定やNMRなどの動態観察手法により、正常TDP-43蛋白質、およびALSに関連した3つの変異を有するTDP-43蛋白質について、その凝集動態などを明らかにすることができました。

▽その結果、以下の3つの事実が明らかになりました。
(1)正常TDP-43蛋白質は、水溶液中において、蛋白質二次構造を部分的に維持しているものの、プリオン様領域は構造変化を伴っており、βシート構造に富む重合体を形成する性質があること。ALSに関連した3つの変異を有すると、構造的には似通っているものの、アミロイド重合体を形成する性質に変化すること。
(2)核酸との相互作用により、正常TDP-43でも凝集しやすい性質が高まるが、ALS関連変異を有すると、より凝集しやすくなること
(3)TDP-43の構造の一部に膜との相互作用を有する部位があり、この部位はTDP-43の神経毒性発揮に不可欠な部位であり、膜環境下においては折り畳み構造の豊富なオメガループヘリックス構造をとること.。ALS関連変異を有すると、膜環境下においてより相互作用が強まること

▽以上の結果は、TDP-43蛋白質のプリオン様領域が凝集において重要な役割を有しており、ALS関連変異があると、不可逆なアミロイド形成による凝集を起こしやすいことや、膜との相互作用が細胞毒性の発揮に重要であることなどを示唆しており、これらの性質を変化させることが、治療的に重要な鍵となる可能性があります。

引用元
http://www.sciencedaily.com/releases/2016/01/160106213743.htm
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ALS原因分解タンパク質発見 京大
以下の記事が出ていました。

http://headlines.yahoo.co.jp/hl?a=20160111-00000017-kyt-sctch
2016/01/12(火) 10:01:18 | URL | かなくん #- [ 編集 ]
Re: ALS原因分解タンパク質発見 京大
>かなくんさん

情報ありがとうございます。
記事にさせていただきます
2016/01/12(火) 23:39:13 | URL | HIDE #- [ 編集 ]
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