ALS(筋萎縮性側索硬化症)に負けないで
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アセチル化のスイッチがTDP-43の機能と凝集性を制御している
・孤発性ALSの病態に関与すると考えられている、TDP-43蛋白症の新たな治療戦略となりうる発見の報告です

▽TDP-43はALSや前頭側頭型認知症の病態において主要な役割を果たしています。TDP-43はRNA結合蛋白質としての性質が明らかになってきましたが、TDP-43の機能を制御する機構についてはほとんどわかっていませんでした。

▽研究者らは、リシンのアセチル化が、TDP-43の機能と凝集性をコントロールする、翻訳後修飾であることを新たに発見しました。

▽TDP-43のアセチル化は、RNA結合能を障害し、不溶性凝集体の形成、過剰リン酸化TDP-43の生成など、ALSやFTLD-TDPの病態にみられる病的な封入体類似物の形成を促進します。

▽さらに、培養細胞での生物化学的実験により、酸化ストレスが、アセチル化TDP-43の凝集促進の引き金となり、細胞防御機構の発現につながることがわかりました

▽重要なことに、アセチル化したTDP-43による損傷は、ALS患者の脊髄中において観察され、異常なTDP-43のアセチル化とRNA結合能の喪失が、TDP-43蛋白症発症に結びつくことを示唆しています

▽従って、TDP-43のアセチル化を防ぐことが、TDP-43の機能を正常化し、TDP-43蛋白症の新たな治療戦略になりうることがわかりました

(この研究は、アメリカ、University of North CarolinaのCohenらにより報告され、平成27年1月5日付のNature Communications誌に掲載されました)
引用元
http://www.nature.com/ncomms/2015/150105/ncomms6845/full/ncomms6845.html
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