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ALSに関連した有害蛋白質の凝集を阻害する内因性機構の発見
・ALS NEWS TODAYの7月21日付記事からです

▽ノースカロライナ医科大学の研究者らが最新号のNature Communications誌に公表した研究結果によると、TDP-43蛋白症による病態を阻害しうる内因性機構の一部が明らかになりました

▽TDP-43は神経細胞において遺伝子発現や蛋白質生成を調整する機能を有しています。このTDP-43が凝集体を形成することにより、神経細胞にとって有害な作用をもたらすと考えられています

▽TDP-43蛋白質の凝集体は、ALSや孤発性封入体筋炎などで観察されています。研究者らは孤発性封入体筋炎のモデルマウスの筋肉細胞を用いて、TDP-43蛋白質凝集に拮抗しうるメカニズムについて調べました

▽TDP-43蛋白質はアセチル化により機能を喪失し、凝集体を形成しはじめます。TDP-43蛋白質のアセチル化を促進させることにより、TDP-43蛋白質の凝集が生じ、ミトコンドリア機能が障害され、筋肉細胞で炎症反応が生じることが確認されました

▽一方でHSF1(heat shock factor 1)とよばれる蛋白質の活性を高めることにより、TDP-43蛋白質の凝集が阻害され、モデルマウスの筋力低下が改善することが明らかになりました

▽研究者らは、今後ヒトの封入体筋炎患者やALS患者において、HSF1を介した凝集阻害経路を活性化する方法を実用化し、治療的有用性を確認したいとしています

引用元
https://alsnewstoday.com/2017/07/21/als-researchers-find-natural-mechanism-to-prevent-harmful-tdp-43-protein-clumping/
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