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蛋白質凝集を阻害する新たな発見
・ScienceDailyの9月22日付記事からです

▽ノースカロライナ大学の研究者らは、SOD1蛋白質凝集による病態が、SOD1蛋白質の安定化により改善しうることを示し、Structure誌に公表しました。

▽今回研究者らは、SOD1蛋白質の安定化が運動神経保護作用を発揮することを示したのみならず、初めてSOD1蛋白質を安定化させる変異をもたらす方法を示しました。

▽この変異はリン酸化を模倣する変異(phosphomimetic mutation)であり、正常細胞において内因性に備わった蛋白質凝集阻害作用であると考えられます。

▽SOD1蛋白質のリン酸化機構について理解することは、細胞が毒性を有するSOD1蛋白質の凝集に対してどのように対処しているかについての知見をもたらすのみならず、新たな治療法開発の視点を与えうるものです

▽SOD1蛋白質では二量体を形成し、正常機能を発揮しますが、三量体を形成した場合に、毒性を発揮することが推測されています。研究者らは特定の部位のリン酸化により三量体形成を阻害し、安定化させうることをみいだしました。

▽細胞モデルでの検証においても、変異SOD1蛋白質にリン酸化模倣変異を導入したところ、病態が改善し、細胞死を防ぐことができました。

▽SOD1変異に起因したALSは全体の1-2%を占めるのみですが、その他のALSにおいても、SOD1蛋白質の凝集が病態に関与することが報告されており、この治療戦略が治療的に有効である可能性もあります。

引用元
https://www.sciencedaily.com/releases/2016/09/160922124305.htm
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