ALS(筋萎縮性側索硬化症)に負けないで
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ALSの原因としての蛋白凝集異常について
▽蛋白質の構造の微細な変化を捉える物理化学的技法により、ALSの原因として蛋白質の凝集異常が関与している可能性が報告されました。

▽平成26年10月14日付けのProceedings of the National Academy of Science誌などに掲載された結果によると、電子スピン共鳴法とよばれる分子構造の解析技術により、変異したSOD1蛋白質の構造が調べられました。

▽SOD1蛋白質は、細胞にとって有害作用を有するフリーラジカルを除去する抗酸化作用を有しており、SOD1蛋白質の変異により、細胞が酸化ストレスに対して脆弱となるため、神経細胞の変性がおきると考えられてきました。
今回の結果は、ALSの病態仮説に新たな仮説を加えるものです。

▽変異SOD1蛋白質を電子スピン共鳴法により観察した結果、蛋白質の構造が変化し、蛋白質分子の運動が増加していることがわかりました。
さらにX線構造解析法により、変異SOD1蛋白質では、凝集がおきやすくなっていることが判明しました。
この凝集が、細胞毒性を発揮するのではないかとのことです。

▽これまで、変異したSOD1蛋白質と、正常SOD1蛋白質の機能的な差異について、研究がなされてきましたが、両者で性質がほぼ同じであることがわかっていました。
しかし、今回の報告により、変異SOD1蛋白質と、正常SOD1蛋白質との間に決定的な違いがあることが判明しました。
変異SOD1蛋白質では、分子運動が劇的に変化し、凝集しやすくなっていることが示されました。

▽この凝集のしやすさの程度と、ALSの重症度との間に関連性があることもわかりました。
SOD1蛋白質の凝集のしやすさに注目した新たな治療戦略の開発につながるかもしれません。

(この結果はBrian Craneらにより平成26年10月14日付けのProceedings of the National Academy of Sciences誌に掲載されました)
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